Artículos y presentaciones en CongresosNo Descriptionhttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/70512024-03-29T14:35:42Z2024-03-29T14:35:42Z141Análisis del contenido de carotenoides florales de plantas que crecen en la provincia de Buenos Aires (Argentina)Natalucci, Claudia Luisahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/37322016-08-17T12:42:28Z1982-01-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.alternative: Analysis of the floral carotenoid content of plants growing in the Province of Buenos Aires (Argentina)
dcterms.isPartOf.*: vol. 1, no. 1; Acta Farmacéutica Bonaerense
dcterms.abstract: Flowers of nineteen wild and cultivated species growing in the Province of Buenos Aires have been investigated for their total carotenoid, carotene, mono- and dihidroxycarotenoid contents. Yellow and orange floral varieties of Tagetes erecta L. were also studied for comparative purposes. Carotenes are the main fraction in six species and xanthophylls in the others. Within the latter is Ranunculurs repens L., with a total carotenoid content even higher than the orange variety of T. erecta.; Se ha estudiado el contenido en carotenoides totales, carotenos y pigmentos monohidroxilados y dihidroxilados presentes en flores de especies que crecen en estado silvestre o que se cultivan en la provincia de Buenos Aires, entre las que se incluyen con propósitos comparativos las variedades de Tagetes erecta L. de flores amarillas y anaranjadas. Los carotenos predominan en seis de las especies estudiadas y las xantofilas en las trece restantes, entre las que se encuentra Ranunculus repens L., que exhibe el valor de carotenoides totales más alto, superior al de la variedad de T. erecta de flores anaranjadas.
dc.description.*: Submitted by Ariel Lira (alira@sedici.unlp.edu.ar) on 2016-07-13T21:22:36Z workflow start=Step: CIC-ADMIN_review - action:claimaction
No. of bitstreams: 0; Step: CIC-ADMIN_review - action:editaction Approved for entry into archive by Bruno Percivale(bruno.percivale@prebi.unlp.edu.ar) on 2016-08-17T12:42:25Z (GMT); Made available in DSpace on 2016-08-17T12:42:25Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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dc.title: Análisis del contenido de carotenoides florales de plantas que crecen en la provincia de Buenos Aires (Argentina)
1982-01-01T00:00:00ZBiochemical and MALDI-TOF Mass Spectrometric Characterization of a Novel Native and Recombinant Cystine Knot Miniprotein from Solanum tuberosum subsp. andigenum cv. ChurqueñaCotabarren, JulianaTellechea, Mariana EdithTanco, Sebastián MartínLorenzo, JuliaGarcia-Pardo, JavierAvilés, Francesc XavierObregón, Walter Davidhttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/70522018-09-30T04:02:26Z2018-03-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.isPartOf.*: vol. 19, no. 3; International Journal of Molecular Sciences
dcterms.abstract: Cystine-knot miniproteins (CKMPs) are an intriguing group of cysteine-rich molecules that combine the characteristics of proteins and peptides. Typically, CKMPs are fewer than 50 residues in length and share a characteristic knotted scaffold characterized by the presence of three intramolecular disulfide bonds that form the singular knotted structure. The knot scaffold confers on these proteins remarkable chemical, thermal, and proteolytic stability. Recently, CKMPs have emerged as a novel class of natural molecules with interesting pharmacological properties. In the present work, a novel cystine-knot metallocarboxypeptidase inhibitor (chuPCI) was isolated from tubers of Solanum tuberosum, subsp. andigenum cv. Churqueña. Our results demonstrated that chuPCI is a member of the A/B-type family of metallocarboxypeptidases inhibitors. chuPCI was expressed and characterized by a combination of biochemical and mass spectrometric techniques. Direct comparison of the MALDI-TOF mass spectra for the native and recombinant molecules allowed us to confirm the presence of four different forms of chuPCI in the tubers. The majority of such forms have a molecular weight of 4309 Da and contain a cyclized Gln in the N-terminus. The other three forms are derived from N-terminal and/or C-terminal proteolytic cleavages. Taken together, our results contribute to increase the current repertoire of natural CKMPs.
dcterms.publisher: MDPI (Multidisciplinary Digital Publishing Institute)
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dc.title: Biochemical and MALDI-TOF Mass Spectrometric Characterization of a Novel Native and Recombinant Cystine Knot Miniprotein from Solanum tuberosum subsp. andigenum cv. Churqueña
2018-03-01T00:00:00ZCaracterización de las propiedades fisicoquímicas y del mecanismo de interacción con membranas biológicas de surfactantes derivados de argininaHermet, MelisaFait, María ElisaMorcelle del Valle, SusanaBakás, Laura Susanahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/68402018-09-28T20:02:10Z2017-09-01T00:00:00Zdc.type: Documento de conferencia
dcterms.isPartOf.*: IV Congreso Internacional Científico y Tecnológico-CONCYT 2017
dcterms.abstract: Se caracterizaron algunas propiedades fisicoquímicas de dos surfactantes derivados de arginina, Bz-Arg-NHC10 y Bz-Arg-NHC12, así como su interacción con membranas biológicas utilizando glóbulos rojos humanos (GRH) como sistema modelo. Dichos compuestos fueron capaces de reducir la tensión superficial del agua a un valor constante, y mostraron además concentraciones micelares críticas (CMC) definidas. La observación de agregados cilíndricos de Bz-Arg-NHCn a través de microscopía de fuerza atómica corroboró las predicciones basadas en los valores del parámetro de empaquetamiento. Los estudios de la actividad hemolítica evidenciaron que la solubilización de la membrana de GRH es inducida por los agregados de los surfactantes, ya que solo se observó lisis celular a concentraciones mayores que sus respectivas CMC. Los cambios morfológicos observados en los GRH expuestos a los surfactantes demostraron la existencia de dos fenómenos involucrados en el mecanismo hemolítico: la incorporación de monómeros de surfactante en la capa externa de la membrana de los GRH, que provoca su desestabilización con la consiguiente formación de equinocitos y liberación de microvesículas, y la extracción de los componentes de la membrana, resultante de colisiones con los agregados de los surfactantes, lo que provoca una disminución del área relativa de la capa externa y favorece la aparición de estomatocitos.
dcterms.description: Trabajo presentado por el Centro de Investigación de Proteínas Vegetales (CIProVe)
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dc.title: Caracterización de las propiedades fisicoquímicas y del mecanismo de interacción con membranas biológicas de surfactantes derivados de arginina
2017-09-01T00:00:00ZCaracterización parcial de una proteinasa coagulante de la leche aislada del alcaucil (Cynara scolymus L., Asteraceae)Llorente, Berta ElizabetBrutti, Cristina B.Caffini, Néstor OscarNatalucci, Claudia Luisahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/36972016-08-16T18:52:03Z1997-01-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.alternative: Partial characterization of a milk clotting proteinase isolated from artichoke (Cynara Scolymus L., Asteraceae)
dcterms.isPartOf.*: vol. 16, no. 1; Acta Farmacéutica Bonaerense
dcterms.abstract: The presence of proteinases in Cynara scolyrnus L. ( artichoke ) has been investigated by determining the proteolytic and milk clotting activities of crude extracts of different parts of the inflorescence in various stages of development, as well as of leaves and roots. Although all the preparations showed a certain extent of proteolytic activity, only those of adult leaves, pappus, and immature and mature flowers were able to clot milk. The extract of the upper (violet) part of mature flowers exhibited optimum activity at acid pH values (90% of maximum activity at pH 3.5 - 5.0) which was strongly inhibited by pepstatine A, suggesting the presence of aspartic proteinases. This extract had a low thermal stability at temperatures above 45ºC, which could be a useful property in cheese making process, as it could be quickly inactivated by moderate heating.; Se ha estudiado la presencia de proteinasas en el alcaucil (Cynara scolymus L.) midiendo la actividad proteolítica y la capacidad coagulante de la leche de preparaciones crudas de diferentes partes de la inflorescencia en distintos estadios de desarrollo, así como en raíces y hojas. Si bien se detecta actividad proteolitica en todas las preparaciones, sólo las de hojas adultas, de papus y de flores inmaduras y maduras son capaces de coagular la leche. El extracto de la parte superior (violeta) de las flores maduras exhibe un perfil de pH que es óptimo en la zona ácida (90% de máxima actividad entre pH 3,5 y 5,0), pero la actividad es fuertemente inhibida por pepstatina A, lo que sugeriría la presencia de una o más proteinasas aspárticas. La estabilidad térmica del extracto es baja a temperaturas superiores a 45ºC, circunstancia que puede resultar de utilidad en la producción de quesos, ya que la enzima puede ser inactivada a temperaturas moderadas.
dc.description.*: Submitted by Ariel Lira (alira@sedici.unlp.edu.ar) on 2016-07-13T21:22:40Z workflow start=Step: CIC-ADMIN_review - action:claimaction
No. of bitstreams: 0; Step: CIC-ADMIN_review - action:editaction Approved for entry into archive by Bruno Percivale(bruno.percivale@prebi.unlp.edu.ar) on 2016-08-16T18:52:00Z (GMT); Made available in DSpace on 2016-08-16T18:52:00Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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dc.title: Caracterización parcial de una proteinasa coagulante de la leche aislada del alcaucil (Cynara scolymus L., Asteraceae)
1997-01-01T00:00:00ZCentro de Investigación de Proteínas Vegetales: pasado, presente y perspectivasObregón, Walter DavidVairo Cavalli, SandraBruno, Mariela AnahíMorcelle del Valle, Susanahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/86772018-12-26T20:01:58Z2018-06-01T00:00:00Zdc.type: Documento de conferencia
dcterms.isPartOf.*: I Encuentro de Centros Propios y Asociados de la CIC
dcterms.abstract: El actual Centro de Investigación de Proteínas Vegetales (CIProVe) fue creado como Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales (LIProVe) en 1992 y es uno de los principales grupos de Latinoamérica dedicado a estudios básicos y aplicados de proteínas de origen vegetal. En 2016 pasó a ser Centro Asociado de la CICPBA. Históricamente, se han realizado investigaciones vinculadas a la purificación, caracterización y aplicación de peptidasas de origen vegetal en diversos procesos de interés industrial, tales como tratamiento de efluentes, curtido de cueros, elaboración de quesos y otros productos y aditivos alimentarios. Las líneas actuales que lideran los investigadores activos del Centro incluyen la producción de hidrolizados a partir de proteínas alimentarias que contengan péptidos bioactivos y la exploración de dichas actividades, la clonación y expresión de defensinas vegetales y otros dominios proteicos con potencial actividad antimicrobiana, el screening de inhibidores de peptidasas provenientes de diversas especies vegetales y el empleo de lipasas y proteasas de plantas autóctonas como biocatalizadores, en la obtención de surfactantes derivados de aminoácidos y el estudio de sus propiedades. En base a esto, se plantea un proyecto, en el que confluirían todas las líneas mencionadas, destinado a la búsqueda, generación y estudio de compuestos antimicrobianos novedosos, a través de distintas estrategias.
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dc.title: Centro de Investigación de Proteínas Vegetales: pasado, presente y perspectivas
2018-06-01T00:00:00ZEstudio preliminar de "Macrodontina", una nueva cisteinilproteinasa aislada de frutos de Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms (Bromeliaceae)Brullo, AdrianaHilal, Rosana M.Caffini, Néstor OscarNatalucci, Claudia Luisahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/36892016-08-16T17:16:35Z1994-01-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.alternative: Preliminary study of "Macrodontin", a new cysteinilproteinase isolated from fruits of Pseudonanas macrodontes (Morr.) Harms (Bromeliaceae)
dcterms.isPartOf.*: vol. 13, no. 1; Acta Farmacéutica Bonaerense
dcterms.abstract: From inmature fruits of Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms, known as ihvirá in the northeast of Argentina, has been isolated and partially characterized a sulfhydril-protease highly active between pH 7 and 10. The acetonic precipitates are quite stable at temperatures below 45ºC and not affected by freezing or liophylization. Anionic exchange chromatography (DEAE-Sepharose Fast Flow) affords two active fractions, both well resolved by gel filtration (Sephadex G-75). The electrophoretic pattern (SDS-PAGE) of the acetonic precipitate shows six protein fractions, between 14 and 67 kDa, but the zymogram reveals the presente of three active fractions, of about 27,30, arid 54 kDa.; De los frutos semimaduros del ihvirá (Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms (Bromeliaceae) se ha logrado aislar y caracterizar parcialmente una proteasa sulfhidrílica ( macrodontina ) con actividad destacada entre pH 7 y 10. Las preparaciones parcialmente purificadas (precipitados acetónicos) son relativamente estables a temperaturas inferiores a 45ºC y no se alteran por congelamiento o liofilización. Una ulterior purificación por cromatografía de intercambio aniónico (DEAE-Sepharose Fast Flow) permite detectar dos fracciones activas, que son bien resueltas por cromatografía de exclusión molecular (Sephadex G-75). Por electroforesis (SDS-PAGE) del precipitado acetónico se detectan seis fracciones proteicas (entre 14 y 67 kDa), pero el zimograma revela que sólo tres de ellas tienen actividad caseinolítica, de pesos moleculares de alrededor de 27,30 y 54 kDa.
dc.description.*: Submitted by Ariel Lira (alira@sedici.unlp.edu.ar) on 2016-07-13T21:22:40Z workflow start=Step: CIC-ADMIN_review - action:claimaction
No. of bitstreams: 0; Step: CIC-ADMIN_review - action:editaction Approved for entry into archive by Bruno Percivale(bruno.percivale@prebi.unlp.edu.ar) on 2016-08-16T17:16:33Z (GMT); Made available in DSpace on 2016-08-16T17:16:33Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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dc.title: Estudio preliminar de "Macrodontina", una nueva cisteinilproteinasa aislada de frutos de Pseudananas macrodontes (Morr.) Harms (Bromeliaceae)
1994-01-01T00:00:00ZPeptidasas aspárticas de flores de Asteraceae con potencial aplicación biotecnológicaColombo, María LauraLiggieri, Constanza SilvinaVairo Cavalli, Sandrahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/75372019-03-08T20:02:21Z2016-12-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.isPartOf.*: vol. 158, no. 1; Revista Farmacéutica
dcterms.abstract: En las últimas décadas el interés por las peptidasas se ha incrementado significativamente. La gran mayoría de las enzimas comerciales que se emplean se obtienen principalmente de microorganismos. Sin embargo, también pueden ser extraídas de especies vegetales que se presentan como una fuente promisoria de estas moléculas. De hecho, las peptidasas vegetales son ampliamente utilizadas en la industria alimentaria, farmacéutica, biotecnológica y de detergentes, y son candidatas atractivas para el desarrollo de nuevos fármacos y en terapias combinadas. Están ampliamente distribuidas en los organismos vivos. Típicamente presentan un prodominio autoinhibitorio, que debe ser eliminado para activar la enzima. Si bien todas llevan a cabo la misma reacción que consiste en la hidrólisis de los enlaces peptídicos de las proteínas, difieren sin embargo, en la especificidad de sustrato, pH óptimo, la temperatura y otros parámetros que hacen que sus propiedades sean únicas, mostrando una gran diversidad funcional. Dentro de estas moléculas, las peptidasas aspárticas (PAs), constituyen una de las principales clases de peptidasas. Las flores de cardo (familia Asteraceae) son una fuente rica de PAs. Con el fin de asegurar una fuente continua de dichas enzimas, las mismas pueden ser obtenidas de su fuente natural o por métodos recombinantes. Debido a sus propiedades características se emplean en diversos procesos industriales. Ejemplos de aplicaciones tradicionales de estas peptidasas como fabricación de queso así como otras aplicaciones promisorias como la obtención de péptidos bioactivos con actividad antimicrobiana y citotóxica, acción en la remodelación de la matriz extracelular, inmovilización en esponjas de quitosano, catalizadores en medios orgánicos son discutidas en esta revisión.; The interest in peptidase has increased significantly in recent decades. The vast majority of commercial enzymes used in industry are mainly obtained from microorganisms. However, they can also be extracted from plant species that are considered as a promising source of these molecules. In fact, plant peptidases are widely used in the food, detergent, pharmaceutical and biotechnological industry, and are attractive candidates for the development of new drugs and in combination therapies. They are widely distributed in living organisms. Typically they have a self-inhibitory prodomain, which must be removed to activate the enzyme. While all peptidases carried out the same reaction, the hydrolysis of protein peptide bonds, they differ in substrate specificity, optimum pH and temperature as well as in other parameters that make their properties unique, showing a great functional diversity. Among these molecules, aspartic peptidases (APs) are one of the major classes of proteolytic enzymes. Thistle flowers (family Asteraceae) are a rich source of APs. In order to ensure a continuous supply of Aps from flowers, they can be obtained from its natural source or by recombinant methods. Because of their distinctive properties Aps from thistle flowers are used in various industrial processes. Cheese-making is an example of traditional use of thistle APs, but also other promising applications such as production of bioactive peptides with antimicrobial and cytotoxic activity, remodelling of bone extracellular matrix, immobilization in chitosan sponges for drug delivery, and catalysis in organic media are discussed in this review.
dc.description.*: Submitted by maria laura colombo (marialaura.colombo@gmail.com) on 2018-05-17T01:20:37Z workflow start=Step: CIC-ADMIN_review - action:claimaction
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dc.title: Peptidasas aspárticas de flores de Asteraceae con potencial aplicación biotecnológica
2016-12-01T00:00:00ZProteasas de bromeliaceae: I. Estudio preliminar de la fracción proteolíticamente activa presente en frutos de Bromelia laciniosa Mart.Buttazzoni de Cozzarin, Marta SusanaCaffini, Néstor OscarPriolo de Lufrano, Nora SilviaNatalucci, Claudia Luisahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/36982017-05-17T16:42:01Z1984-01-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.isPartOf.*: vol. 3, no. 1; Acta Farmacéutica Bonaerense
dcterms.abstract: Proteolitically active preparations obtained from matute fruits of Brornelia Iaciniosa Mart. were analyzed by molecular sieve chromatography (Sephadex G-75, Superhe). Best resolution and higher activity are achieved by direct trituration of fruits with cold acetone. Proteolytic capacity is notably diminished in case of unripe fruits.; Preparaciones proteolíticamente activas obtenidas a partir de frutos maduros de Bromelia laciniosa Mart fueron anaíizadas por cromatografía de exdusión molecular (Sephadex G75, superfme). El procedimiento de triturar los frutos con acetona fría es el que permite obtener la mejor resolución y los valores más altos de actividad enzirnática. La capacidad proteolitica es considerablemente menor en el caso de frutos verdes.
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dc.title: Proteasas de bromeliaceae: I. Estudio preliminar de la fracción proteolíticamente activa presente en frutos de Bromelia laciniosa Mart.
1984-01-01T00:00:00ZProteasas de Bromeliaceae: II. Separación, caracterización y fraccionamiento de una proteasa aislada de frutos de Bromelia Hieronymi Mez.Priolo de Lufrano, Nora SilviaButtazzoni de Cozzarin, Marta SusanaCaffini, Néstor OscarNatalucci, Claudia Luisahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/36962017-05-17T16:46:30Z1985-01-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.alternative: Proteases of Bromeliaceae: II. Separation, characterization and fractionation of a protease isolated from fruits of Bromelia Hieronymi Mez
dcterms.isPartOf.*: vol. 4, no. 2; Acta Farmacéutica Bonaerense
dcterms.abstract: A partir de frutos verdes de Bromelia hieronymi Mez se obtuvieron dos preparaciones proteolíticamente activas, que manifiestan su máximo poder caseinolítico a 60ºC y pH 6.85, observándose un segundo pico a pH 7.57. Al ser sometidas a cromatografías de intercambio aniónico (DEAE-Sephacel) ambas preparaciones se resuelven en tres fracciones activas: la primera de ellas es la de mayor potencialidad proteolítica, pero no es contenida por el intercambiador usado, aunque si por uno catiónico (SP Sephadex C50), que la descompone en dos fracciones proteicas, una de las cuales retiene la capacidad caseinolítica
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dc.title: Proteasas de Bromeliaceae: II. Separación, caracterización y fraccionamiento de una proteasa aislada de frutos de Bromelia Hieronymi Mez.
1985-01-01T00:00:00ZProteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.Priolo de Lufrano, Nora SilviaButtazzoni de Cozzarin, Marta SusanaCaffini, Néstor OscarNatalucci, Claudia Luisahttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/36862017-05-17T16:47:34Z1986-01-01T00:00:00Zdc.type: Artículo
dcterms.alternative: Proteases of Bromeliaceae. III. Optimum activitiy range, stability and purification of the protease isolated from fruits of Bromelia laciniosa Mart.
dcterms.isPartOf.*: vol. 5, no. 3; Acta Farmacéutica Bonaerense
dcterms.abstract: A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M
dcterms.description: Trabajo presentado al Il Simposio Argentino y V Latinoaniericano de Farmacobotánica (La Piata, 1986).
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dc.title: Proteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.
1986-01-01T00:00:00Z